Recherche sur le cytochrome
Le contexte historique du cytochrome
Macmunn d’abord en 1886, trouvé dans les cellules animales contenant un pigment d’hème, connu comme heme de tissu. Mais le principal biochimiste de l’époque pensait que c’était une erreur expérimentale. Jusqu’en 1925, Keilin a confirmé la découverte de Macmunn et a rebaptisé le cytochrome.
Un aperçu du cytochrome
Le cytochrome est une protéine de transfert d’électrons avec la porphyrine de fer (ou l’hémoglobine) comme cofacteur. Il est largement impliqué dans la réaction d’oxydoréduction des plantes et des animaux, des bactéries aérobies, des bactéries photosynthétiques anaérobies et ainsi de suite. Le cytochrome comme moyen de transfert d’électrons porteur d’électrons se fait par sa base hémato-ferrique à l’état réduit (Fe2 +) et l’état d’oxydation entre les changements réversibles. Tout type de protéine cellulaire (protéine hème) joue un rôle très important dans le transfert d’énergie cellulaire. Le cytochrome peut être divisé en trois catégories selon la longueur d’onde de la lumière qu’ils absorbent et au moins 30 cytochromes différents ont été identifiés.
La définition du cytochrome
Le cycle porphyrine est lié à l’atome de fer par quatre liaisons de valence, formant un complexe chélate à quatre ligands, communément appelé hème. Selon la structure différente de l’hème, les cytochromes peuvent être divisés en catégories a, b, c et d. Le cofacteur du cytochrome de classe b est la protohémoglobine fer-protoporphyrine IX. Les substituants de chaîne latérale sur le cycle porphyrine sont 4 groupes méthyle, les deux groupes vinyle et les deux groupes propioniques sont les mêmes que ceux de l’hémoglobine et de la myoglobine.
Un type de prothèse de cytochrome est la structure de l’hémoglobine A, qui est différente de l’hème d’origine est porphyrine anneau sur la huitième position à formyle groupe au lieu de méthyle, la deuxième place au nom de l’alcénylène au lieu de base hydroxyle.
D-type de cytochrome seulement trouvé dans les bactéries, son cofacteur pour le fer dihydroporphyrin, et d’autres cytochrome différents.
Le cofacteur du cytochrome de type C est la liaison covalente de l’hème à la liaison thioéther du groupe vinyle sur le cycle porphyrine et le groupe cystéine thiol dans la molécule protéique. D’autres types de prothèses de cytochrome sont la liaison non covalente et la combinaison de protéine. Le cytochrome de l’état réduit a une bande d’absorption optique caractéristique dans la région visible: bande α, bande β, bande γ (ou bande d’absorption). En général, la bande d’absorption alpha du cytochrome A est située dans la plage de 598 à 605 nm. La plus grande bande d’absorption α de la classe b est 556-564 nm; La classe c est 550-555 nm; Et la classe d est de 600 à 620 nm.
La classification des cytochromes
Tous les organismes aérobies, qu’il s’agisse de bactéries ou d’animaux supérieurs, et même de personnes, il ya cytochrome, tous les cytochromes dans la région visible ont trois pics d’absorption respectivement appelés α, β, γ pic, voir le tableau 1. Différents cytochromes réduits de β et γ -peak sont relativement proches, seules les longueurs d’onde α-peak ont une plus grande différence. Selon les différentes longueurs d’onde du pic α, les cytochromes chez les animaux peuvent être divisés en famille a, b, c, famille comprenant a, a3, b famille comprenant bK, bT, b5, P4 et ainsi de suite, groupe c comprenant c, C1.
En plus du cytochrome b et du cytochrome P450 principalement présents dans le réticulum endoplasmique, le cytochrome des cellules animales est présent dans la protéine de la membrane interne mitochondriale et les complexes lipidiques. Extrait avec de l’eau ne peut obtenir que le cytochrome c, tandis que d’autres cytochrome est toujours fixé dans les particules mitochondriales insolubles.
Cytochrome oxydase
La cytochrome oxydase a été déterminée comme ayant deux composants, a et a3, mais pas les deux séparés. En fait a et a3 se combinent pour former un oligomère macromoléculaire, mais le nombre et la structure des sous-unités n’est pas clair, habituellement connu sous le nom de cytochrome aa3 ou cytochrome oxydase, poids moléculaire d’environ 200 000, contenant deux hémolyse moléculaire A et deux atomes de cuivre. La réactivité de deux hémoglobines A et de certains ligands est différente, et l’hème A de A3 oxydé est facilement lié au CN-1 et ne peut plus être réduit. Réduction de l’hémoglobine A et du CO pour former un complexe stable, interrompant ainsi le transport d’électrons de la chaîne respiratoire, et le cytochrome, l’hémoglobine A et le CO et le CN ne pouvant être combinés, ne pouvant être combinés avec l’O2.
Cytochrome c famille
Le cytochrome c a c et c1, sont le cytochrome mitochondrial, les propriétés spectrales des deux sont très semblables, à la fois le cofacteur et la protéine enzyme sont connectés de la même manière. Le poids moléculaire du monomère C1 de 38 000, c1 est le polymère existe, monomère ou polymère, ne peut pas réagir avec aa3. Le cytochrome c est le plus petit poids moléculaire du cytochrome, en raison de son poids moléculaire est petit, soluble, facile d’extraction et de purification, donc plus de recherche, sa structure est aussi la plus claire, plus de 50 types d’organismes ont été mesurés cytochrome c niveau Structure , Sa structure de haut niveau a également été étudiée en détail. Le cytochrome c des vertébrés est constitué de 104 résidus. Le cytochrome c de la plante est constitué de 112 résidus. Le cytochrome c de l’homme et du chimpanzé est exactement le même, bien qu’il existe de nombreuses variations dans les résidus du cytochrome c de divers organismes. Mais sa structure tridimensionnelle est fondamentalement la même.
Cytochrome b famille
BT, bK, b5, P450, etc., bT, bK existe dans la membrane interne mitochondriale, est un composant de la chaîne respiratoire mitochondriale, ne peut pas être combiné avec O2. B5 et P450 existent principalement dans le réticulum endoplasmique, qui est la composante du système d’oxydase fonctionnelle mixte microsomale (voir “Oxydation microsomale”). Après la combinaison de P450 réduit et de CO, il a le pic maximum d’absorption à 450nm, appelé ainsi le cytochrome P450, qui peut se combiner avec O2.