Distribution de la catalase dans le corps

Introduction à Catalase
La catalase est une sorte d’oxydase terminale qui existe chez les animaux, les plantes et les microorganismes. Il contient un anneau fer-porphyrine et une molécule contient quatre atomes de fer. La catalase est l’une des enzymes clés du système de défense biologique mis en place au cours de l’évolution biologique. Sa fonction biologique est de Catalaser la décomposition du peroxyde d’hydrogène dans les cellules et d’empêcher la peroxydation. La recherche sur la catalase remonte au début du XIXe siècle et est devenue l’une des enzymes les plus précieuses de l’agriculture, de l’industrie alimentaire et laitière, de l’industrie des pâtes et papiers et des industries agro-environnementales. La Catalase est présente dans les érythrocytes et les peroxydases de certains tissus. Sa fonction principale est de catalyser la décomposition de H2O2 en H2O et O2, de sorte que H2O2 ne réagisse pas avec O2 en présence de chélates de fer pour produire très nocif-Le rôle de la peroxyde d’hydrogène catalase est le peroxyde d’hydrogène pour réduire l’eau: 2H2O2 → O2 + 2H2O.
La source de la Catalase
Presque tous les organismes ont catalase. Il se trouve principalement dans le chloroplaste, les mitochondries, le réticulum endoplasmique, le foie et les érythrocytes des plantes, et son activité enzymatique fournit un mécanisme antioxydant de défense pour l’organisme.
La Catalase est l’érythromycine, et différentes sources ont des structures différentes. Le niveau d’activité varie selon les tissus. Le peroxyde d’hydrogène se décompose plus rapidement dans le foie que dans le cerveau ou le cœur et d’autres organes, c’est parce que le foie au niveau CAT est élevé.
Distribution de la Catalase dans le corps
La catalase est présente dans divers tissus de tous les animaux connus, en particulier dans le foie, à des concentrations élevées. Dans le coléoptère bombardier, la catalase a une utilisation unique. Le coléoptère a deux jeux de produits chimiques stockés séparément dans la glande. Les grandes glandes stockent l’hydroquinone et le peroxyde d’hydrogène, tandis que les petites glandes stockent la Catalase et la peroxydase de raifort. Lorsque le dendroctone sera deux glandes de produits chimiques mélangés ensemble, il libérera l’oxygène, et l’oxygène peut être oxydé hydroquinone et peut être utilisé comme booster.
La Catalase est également fréquente dans les plantes, mais elle n’inclut pas les champignons, bien que certains champignons soient trouvés dans un pH bas et dans un environnement chaud pour produire l’enzyme.
La grande majorité des micro-organismes aérobies contiennent de la catalase. Les exceptions incluent Streptococcus, une bactérie aérobie sans Catalase. Certains micro-organismes anaérobies, tels que Methanosarcina barkeri, contiennent également de la catalase.
L’activité de la catalase
En tant que substance, la catalase a été découverte pour la première fois en 1811 par Louis Jacques Thénard, le découvreur du peroxyde d’hydrogène (H2O2). En 1900, Oscar Loew a nommé l’enzyme “catalase”, une Catalase qui dégrade le peroxyde d’hydrogène, et a constaté qu’il se trouve dans de nombreuses plantes et des animaux. En 1937, James B. Sumner cristallise la catalase à partir du foie bovin et obtient le poids moléculaire de l’enzyme l’année suivante. En 1969, la séquence d’acides aminés de la catalase bovine a été résolue. Puis, en 1981, sa structure tridimensionnelle peut être analysée.

Fonctions de Catalase
Le peroxyde d’hydrogène est un déchet métabolique généré au cours du processus, il peut causer des dommages au corps. Pour éviter ce dommage, le peroxyde d’hydrogène doit être rapidement transformé en d’autres substances inoffensives ou moins toxiques. Alors que la Catalase est souvent utilisée par les cellules pour catalyser la décomposition du peroxyde d’hydrogène.
Mais la véritable importance biologique de la catalase n’est pas si simple: les chercheurs ont découvert que les souris génétiquement modifiées manquant de catalase reste un phénotype normal, ce qui indique que la Catalase n’est que dans certaines conditions. Sous le seul animal est essentiel.
Dans certaines populations, le niveau de Catalase est très faible, mais ne présente pas de réponse pathologique significative. Ceci est probablement dû au fait que le principal absorbeur de peroxyde d’hydrogène dans les cellules normales de mammifères est la peroxirédoxine, et non la peroxydase.
La Catalase est habituellement localisée dans un organelle appelé peroxysome. Les peroxysomes dans les cellules végétales sont impliqués dans la photoréspiration (utilisant de l’oxygène et générant du dioxyde de carbone) et la fixation symbiotique de l’azote (dissociation de l’azote (N2) en atomes d’azote actifs).
Le peroxyde d’hydrogène peut être utilisé comme agent antimicrobien efficace lorsque les cellules sont infectées par des agents pathogènes. Certains agents pathogènes, tels que Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila et Campylobacter jejuni, sont capables de produire de la catalase pour dégrader le peroxyde d’hydrogène de sorte qu’ils puissent survivre dans l’hôte.
L’application de la Catalase
La catalase est utilisée dans l’industrie alimentaire pour éliminer le peroxyde d’hydrogène du lait utilisé pour fabriquer du fromage. La catalase est également utilisée dans les emballages alimentaires pour éviter que les aliments ne soient oxydés. Dans l’industrie textile, la Catalase est utilisée pour éliminer le peroxyde d’hydrogène sur le tissu pour s’assurer que le produit fini est exempt de peroxydes. Il est également utilisé dans le nettoyage de lentilles de contact: verres immergés dans des produits de nettoyage contenant du peroxyde d’hydrogène, avant l’utilisation de la catalase pour éliminer le peroxyde d’hydrogène résiduel. Ces dernières années, la catalase a commencé à utiliser dans l’industrie de la beauté. Certains soins du visage est ajouté à l’enzyme et le peroxyde d’hydrogène, le but est d’augmenter l’oxygène des cellules de l’épiderme supérieure.
La catalase est aussi souvent utilisée en laboratoire comme outil pour comprendre l’effet des enzymes sur la vitesse de réaction.
Détection de la Catalase
Au cours de l’essai de catalase, on peut observer des bulles. La détection de la catalase est un microbiologiste identification des espèces bactériennes, l’un des trois principaux moyens de détection que l’utilisation de peroxyde d’hydrogène pour détecter la présence de catalase. Si la bactérie contient de la Catalase, dans la solution de peroxyde d’hydrogène en ajoutant une petite quantité d’extrait bactérien peut être observée dans la génération de bulles d’oxygène.
Il ya une génération de bulles, la bactérie est considérée comme “catalase positive”. Comme le staphylocoque et le micrococcus. Non, la bactérie est considérée comme étant «catalase négative». Comme les streptocoques et les entérocoques. Bien que les essais de catalase ne puissent identifier un organisme particulier, il peut être utile en combinaison avec d’autres dosages.
En outre, la présence de Catalase dans les bactéries dépend également des conditions de croissance cellulaire et du milieu de culture utilisé.