Les antécédents de myoglobuline

Un aperçu de la myoglobuline
La myoglobuline est une unité de composition de filaments épais de myofibrille. Existe dans le muscle strié et le muscle lisse. Dans le mouvement musculaire joue un rôle important. Sa forme moléculaire, comme les germes de soja, se compose de deux chaînes lourdes et de chaînes légères multiples. La majorité des deux chaînes lourdes sont enroulées en spirale dans une configuration en forme de tige pour former une tige en forme de germe de fève; Le reste de la chaîne lourde, conjointement avec la chaîne légère, constitue le volet des germes de soja. Après l’activation, l’activité de l’ATP peut décomposer l’enzyme ATP. Le poids moléculaire d’environ 510 000. Dans la soie épaisse, sont la tête des molécules vers les extrémités de la soie épaisse, était linéaire aligné association.
Introduction à la myoglobuline
La myoglobuline est une composante majeure des protéines musculaires, représentant 60% des myofilaments totaux des protéines. Le poids moléculaire d’environ 480 000, est de 150 nm longue molécule de type tige, une extrémité a deux têtes. Composé de deux chaînes H de poids moléculaire d’environ 200 000 et de quatre chaînes L de poids moléculaire d’environ 17 000 à 25 000. Le traitement enzymatique protéolytique peut être divisé en tête (myoglobuline H-enzymatique) et queue (L-enzyme myoglobuline). Dans une solution de KCl 0,6 M dispersée dans des monomères, mais 0,2 M en dessous de la solution de KCl peuvent former des associations, agrégées automatiquement en une longueur de 1 à 2 microns et une structure similaire à un fil. Des filaments ont été formés dans les myofibrilles avec une longueur de 1,5 m et une largeur de 10-15 nm. La tête fait saillie vers l’extérieur dans un pont. La direction de la tête est exprimée sous la forme d’une pince dans la partie centrale du filament et s’étendant dans la direction opposée, de sorte que la partie dénudée sans partie de tête peut être vue à la partie centrale du filament à 300 nm. La tête dans le fil A sur chaque coude 14,3 nm sur 120 ° et I fil correspond à une période de 42,9 nm. La myoglobuline avec l’activité ATPase, à faible force ionique, et la réaction d’actine, qui a conduit à une super précipitation, et l’actine peuvent favoriser l’activité ATPase. L’activité ATPase et la réaction d’actine, la performance des groupes actifs dans la tête, on peut considérer que cette partie de la décomposition de l’ATP côté, tandis que l’activité de la tête, le fil I pour tirer la partie centrale du fil A. La chaîne L de myoglobuline joue un rôle important dans l’activité de l’ATPase (voir la chaîne L de la myoglobuline). On pense que la myoglobuline et l’actine sont associées à toute motilité cellulaire et peuvent également être isolées du cerveau, des myxomycètes, des œufs d’oursins de mer et similaires. La myoglobuline a été isolée chez A. Szent-Gyrgyi (1942), mais l’équivalent de ce qu’on appelle maintenant l’actomyoglobuline est Kuhn (1859) Extracted, et a été nommé myoglobuline. L’activité ATPase de la myoglobuline a été découverte par le V.A.Engelhardt soviétique (1939).
Il existe une myoglobuline non musculaire.
Structure de la myoglobuline
La myoglobuline est une molécule asymétrique allongée, de forme “Y”, d’environ 160 nm. On a observé sous microscopie électronique qu’il contenait deux chaînes peptidiques longues identiques et deux paires de chaînes peptidiques courtes, formant deux têtes sphériques et une longue queue semblable à une tige. Un poids moléculaire de myoglobuline d’environ 460 kD, un poids moléculaire de chaîne peptidique longue d’environ 240 kD, une chaîne de pondération; Chaîne courte appelée chaîne légère. Une paire de chaînes légères de myoglobuline musculaire traitée avec l’acide 5,5′-dithiobis (α-nitrobenzoïque, DTNB) ont été nommées chaînes DTNB d’un poids moléculaire d’environ 18 kD. Les deux autres chaînes légères ne se trouvent que dans la base (PH 11.4), les conditions peuvent être séparées, appelées chaîne légère alcaline, poids moléculaire de 25 kD et 16 kD, respectivement. La forme et la structure de la myoglobuline des cellules non musculaires telles que les myxomycètes sont très similaires à la myoglobuline des cellules musculaires, mais elle n’a pas de chaînes DTNB. Deux paires différentes de chaînes légères sont connues sous le nom de chaînes légères essentielles et de chaînes légères régulatrices (chaîne légère régulatrice), la masse moléculaire de 16 kD et 18 kD. Yan Longfei égale en 1963 pour la première fois de la séparation microtubule de tabac de l’actomyoglobuline, a prouvé avoir l’activité ATPase, qui est plus élevé plantes dans l’actine et la myoglobuline dans les premiers témoignages [3]. Ma Yongze et Yan Longfei (1989) ont montré que la myoglobuline était présente dans les vrilles des feuilles de pois et que le poids moléculaire des deux chaînes lourdes était respectivement de 165 kD et de 17 kD et de 15 kD.

La nature et la fonction de la myoglobuline
La nature:
La myoglobuline globuline, ne se dissout pas dans l’eau et se dissout dans 0,6 mol / ml de solution de KCl ou NaCl. Il a une activité enzymatique, à travers l’interaction avec l’actine, l’hydrolyse ATP des groupes phosphate terminaux, mais aussi l’hydrolyse de GTP, CTP, etc, seront convertis en énergie chimique d’énergie mécanique, ce qui entraîne diverses formes de mouvement. Des études physiques et chimiques ont montré que la solution de myoglobuline après l’addition d’ATP, la viscosité et la biréfringence d’écoulement a diminué significativement. Plus tard a confirmé que cela est dû à l’actine et myoglobuline complexe de décomposition, la formation de deux axes relativement petites molécules de protéines causées.
Caractéristiques:
La myoglobuline, le moteur moléculaire du cytosquelette, est une protéine multifonctionnelle dont la principale fonction est de fournir une force musculaire pour la contraction musculaire. La théorie du filament coulissant suggère que la contraction musculaire est le résultat du glissement des filaments d’actine et des filaments de myoglobuline. Dans le processus de contraction musculaire, la longueur des filaments épais et le filament lui-même ne changent pas, lorsque les filaments glissent, la tête de myoglobuline et les molécules d’actine en contact (attachement), la rotation (basculement), le détachement final. Que les filaments sont glissés l’un par rapport à l’autre.
La myoglobuline est également répandue dans les cellules non musculaires, c’est la composition du cytosquelette, le flux cytoplasmique, organelle mouvement, transport de matériaux, la mitose.